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Proteínas

As proteínas nos processos biológicos
As proteínas são as moléculas mais abundantes das células, chegando a atingir 50% do seu peso seco. Esse fato pode estar relacionado com a sua versatilidade. Tanto as suas estruturas como as suas funções são muito variadas. Existem proteínas de forma globular e outras fibrosas. Além disso, podem ser simples ou complexas. As suas funções são muito diversas: intervêm na defesa do organismo quando se produzem infecções por agentes patogênicos ou tóxicos, participam do movimento e da forma celular, têm funções transportadoras, facilitam determinadas atividades celulares e fixam-se sobre outras moléculas, fazendo com que estas se ativem. Cada ser vivo sintetiza as suas próprias proteínas segundo a mensagem genética inscrita no seu DNA (ácido desoxirribonucleico). No material genético de cada espécie, encontra-se codificada toda a sua diversidade estrutural e funcional.
A ação das proteínas é fundamental na maioria dos processos biológicos. As funções mais importantes das proteínas são:
Função catalisadora
As reações químicas que ocorrem nas células dos organismos vivos são feitas de forma estritamente regulada, devido à ação de algumas proteínas especiais que determinam como e quando devem realizar-se. As proteínas que desempenham essa função denominam-se enzimas. SSão moléculas que se unem a uma substância específica (mecanismo chave-fechadura), o que provoca ou favorece uma determinada reação química e a obtenção de um determinado produto. As enzimas também precisam de um pH e temperatura específicos para agir. Diz-se que as enzimas catalisam as reações bioquímicas.
Função transportadora
Inúmeros íons e moléculas viajam através de células e pelos tecidos do organismo unidos a proteínas transportadoras. Alguns exemplos de proteínas transportadoras são: as lipoproteínas, que transportam lipídios do fígado ou do intestino delgado até outros órgãos; a hemoglobina, que transporta oxigênio dos pulmões até as células do organismo, através do sangue; a transferrina, que transporta o ferro no sangue para que as células possam ter acesso a ele. Além disso, existem proteínas situadas na membrana plasmática, conhecidas como permeases, que facilitam o fluxo de determinadas moléculas, como a glicose e os aminoácidos, para o interior da célula.
Joachim Fruebis, do Instituto de Tecnologia de Massachusetts, sintetizou uma nova proteína, a que deu o nome de famoxin, que poderia ajudar no controle da obesidade. Os resultados obtidos demonstraram a significativa redução de peso dos ratos submetidos à substância.
Outras funções
Além do transporte e da regulação das reações bioquímicas, as proteínas também desempenham outras funções nos seres vivos.
Por exemplo, têm papel ativo na nutrição e podem agir como substâncias de reserva. As proteínas mais importantes, do ponto de vista da quantidade ingerida pelos seres humanos, são a albumina contida nos ovos, a caseína do leite e a glutenina das sementes dos cereais.
As proteínas são igualmente fundamentais para a manutenção da estrutura celular, já que são as unidades básicas do citoesqueleto e, nessa condição, proporcionam suporte mecânico e forma à célula. Nas células que fazem parte dos tecidos de suporte, como o cartilaginoso e o ósseo, existe maior quantidade de proteínas fibrosas de suporte, como o colágeno, a elastina e a queratina, que proporcionam força e elasticidade às estruturas que sustentam mecanicamente o organismo.
Nas células musculares, as moléculas responsáveis pela contração das fibras, tanto na musculatura lisa como na estriada, são duas proteínas: a actina e a miosina. Os movimentos das organelas e de outras estruturas celulares, como os cromossomos na divisão celular, são realizados por proteínas fibrosas contráteis do citoplasma.
Por outro lado, as proteínas têm uma importante função de defesa, dado que alguns componentes imprescindíveis do sistema imunológico, como os anticorpos, são de natureza proteica. O fibrinogênio e o fator VII são duas proteínas responsáveis pela coagulação do sangue, razão pela qual protegem contra hemorragias. Outras proteínas com funções claramente defensivas são as que fazem parte dos venenos das serpentes e outros animais, e dos produtos tóxicos de diversas espécies vegetais.
Existem proteínas que agem como hormônios, regulando a atividade celular. O caso mais conhecido é o da insulina, segregada pelo pâncreas e encarregada de controlar a glicemia, isto é, o nível de glicose no sangue. A sua importância é vital, já que permite o correto funcionamento de todas as reações que ocorrem nas células.
Finalmente, as proteínas controlam o crescimento e a diferenciação das células. Regulam a tradução da mensagem dos genes codificada no DNA, seguindo uma sequência que varia de acordo com o modelo de desenvolvimento de cada organismo. Algumas proteínas chegam mesmo a impedir a tradução de certos fragmentos de DNA que não devem expressar-se em dado momento.
As unidades básicas das proteínas
As unidades básicas que formam as proteínas são os aminoácidos. Unicamente 20 aminoácidos intervêm na formação das proteínas. As ligações e as atrações entre eles e a sua disposição no espaço determinam a diversidade das proteínas existentes.
Embora sejam constituídas por apenas 20 aminoácidos diferentes, a diversidade de formas que as proteínas apresentam é praticamente infinita. E, na realidade, é essa grande variabilidade que as torna específicas. As funções que uma mesma proteína desempenha em espécies e indivíduos diferentes são garantidas por sequências de aminoácidos iguais ou muito parecidos. No entanto, a sequência total de uma determinada proteína pode conter pequenas variantes em cada espécie.
Fórmula química dos vinte aminoácidos proteicos. Nos seres vivos, existem 20 aminoácidos diferentes, que, combinados em diferentes números e ordem, constroem a imensa variedade de proteínas existentes. A maioria delas são formadas por entre 100 e 300 dessas unidades básicas.

Estrutura dos aminoácidos
Quimicamente, um aminoácido é formado por um átomo de carbono central (C) que partilha os seus quatro elétrons de valência com um grupo amina (−NH2), um grupo carboxila (−COOH), um hidrogênio (H) e uma cadeia lateral (grupo radical, R), respectivamente. Portanto, todos os aminoácidos têm em comum uma parte da molécula, diferenciando-se no grupo R. De todos os radicais possíveis, apenas 20 cadeias laterais diferentes originam os aminoácidos capazes de formar proteínas. Essas cadeias laterais diferenciam-se na estrutura, no tamanho e nas interações que estabelecem com a água. A classificação dos aminoácidos proteicos realiza-se em função da sua maior ou menor polaridade e da sua carga elétrica, que dependem da composição dos grupos radicais de que são portadores.
Classificação dos aminoácidos
SSegundo a maior ou menor afinidade pela água das suas cadeias laterais, os aminoácidos classificam-se em quatro grupos: apolares, ácidos, básicos e polares neutros.
Os aminoácidos apolares são aqueles cujo grupo R é hidrofóbico, ou seja, repele a água e, em consequência, situa-se no interior da proteína para evitar o contato com o ambiente aquoso. Pertencem a esse grupo oito aminoácidos: a alanina, a valina, a leucina, a isoleucina, a prolina, a metionina, a fenilalanina e o triptofano.
Os aminoácidos ácidos são os que contêm um radical carboxila (−COOH) terminal no seu grupo R. Por isso possuem carga negativa líquida quando se encontram em meio aquoso. Existem apenas dois aminoácidos que apresentam essa característica: o ácido glutâmico e o ácido aspártico.
Os aminoácidos básicos são aqueles que possuem um radical amina (−NH2) terminal no seu grupo R, que em meio aquoso se carrega positivamente. Pertencem a esse grupo três aminoácidos: a lisina, a arginina e a histidina.
Os aminoácidos polares neutros são aqueles cujas cadeias laterais contêm grupos funcionais que podem estabelecer pontes de hidrogênio com a água. Nesse grupo incluem-se a serina, a treonina, a tirosina, a asparagina, a glutamina, a cisteína e a glicina. Esses aminoácidos tendem a localizar-se na parte externa da proteína a que pertencem, podendo interagir com a água e com outras moléculas polares, e mesmo entre si. Dessa forma, os radicais desses aminoácidos podem ligar-se mais ou menos fortemente, proporcionando estabilidade à molécula proteica e uma forma espacial determinada.
Formação e estrutura das proteínas
Da união de duas moléculas de aminoácido através de uma ligação peptídica resulta um dipeptídio. A ligação peptídica, que é de tipo covalente, realiza-se entre o grupo carboxila do primeiro aminoácido e o grupo amina do segundo, liberando uma molécula de água.
Se, em lugar de dois, unirem-se três aminoácidos, obtém-se um tripeptídio e serão liberadas duas moléculas de água. Por essa razão, quando se unem n aminoácidos, obtém-se um polipeptídio e liberam-se n−1 moléculas de água.
Em consequência, as cadeias polipeptídicas são longas sequências de aminoácidos unidos por ligação covalente. Essas cadeias são lineares e assimétricas: lineares porque não possuem ramificações, e assimétricas porque os seus dois extremos são diferentes. O extremo inicial apresenta um grupo amina terminal, e o extremo final, um grupo carboxila terminal.
Em virtude de os carbonos centrais dos aminoácidos terem ligados os seus grupos amina e carboxila, os diversos grupos R de cada um deles formam cadeias laterais que saem do próprio carbono central.
Uma proteína diferencia-se de outra na sequência dos aminoácidos que a formam, isto é, na sua natureza e na ordem com que se situam na cadeia. Como já se disse, existem apenas 20 aminoácidos proteicos, razão pela qual, como uma proteína é formada pelo encadeamento de grande número de aminoácidos, estes se repetem dentro de uma mesma proteína.
Pode-se calcular matematicamente a variedade de moléculas proteicas que se poderiam formar a partir de apenas 20 aminoácidos diferentes. Supondo-se que a proteína tenha um número fixo de 100 aminoácidos de comprimento, seria possível obter 20100 proteínas diferentes. A maioria de moléculas proteicas contém entre 100 e 300 aminoácidos, o que amplia consideravelmente as possibilidades. Evidentemente, apenas se constroem aquelas que podem realizar uma função útil para a célula.
Formação de ligações peptídicas. Os aminoácidos de uma proteína encontram-se unidos entre si por ligações químicas covalentes de tipo peptídico. Essas ligações ocorrem entre o grupo amina (–NH2) de um aminoácido e o grupo carboxila (-COOH) do seguinte, liberando uma molécula de água.

As cadeias polipeptídicas podem dobrar-se
Um polipeptídio é um composto que contém dois ou mais aminoácidos ligados a um ou mais grupos de peptídios. A estrutura primária de uma proteína é a sequência específica de aminoácidos que a formam. As diversas ligações que unem os aminoácidos podem sofrer rotações livres, o que permite que a sequência de proteínas se dobre sobre si mesma e adote formas espaciais diferentes. Essas formas, específicas para cada sequência de aminoácidos, determinam as estruturas secundária, terciária e a quaternária da proteína.
A estrutura secundária
As cadeias polipeptídicas dobram-se sobre si mesmas seguindo principalmente dois modelos, que são denominados hélice α e lâmina β. Esses modelos, que se repetem em todas as proteínas, garantem a máxima estabilidade às cadeias polipeptídicas. Originam-se pelas interações entre as ligações peptídicas das cadeias e, como essas ligações são polares, estabelecem atrações fracas (pontes de hidrogênio) entre si. Ao formarem-se essas pontes, dependendo da composição da cadeia de aminoácidos, geram-se estruturas de forma cilíndrica (hélice α) ou de lâmina plana dobrada (lâmina β).
Na estrutura em hélice α, a cadeia polipeptídica central se enrosca formando a parte interna do cilindro, enquanto as cadeias laterais formam a sua parte externa. As pontes de hidrogênio que se estabelecem entre os radicais −CO− e −NH− de ligações peptídicas próximas entre si determinam e mantêm a forma de espiral da molécula. Normalmente, uma hélice α isolada não é estável em ambiente aquoso. No entanto, várias dessas hélices, umas enroladas em torno das outras, formam uma superstrutura rígida estável, típica de algumas proteínas fibrosas.
Na estrutura em lâmina β, ou lâmina dobrada, a cadeia polipeptídica se dobra em ziguezague sobre si mesma, para a frente e para trás, de forma que cada seção fique orientada na direção oposta às seções imediatas. Esse processo origina uma estrutura muito rígida, que se mantém através de pontes de hidrogênio entre os radicais −CO− e −NH− de ligações peptídicas de seções vizinhas da cadeia.
Estrutura da mioglobina (esquerda) e da imunoglobulina (direita). A estrutura secundária (abaixo) da mioglobina é em hélice α, enquanto a da mioglobina é em lâmina β. Ambas as proteínas dobram-se de forma irregular formando uma estrutura terciária globular (acima).

As estruturas terciária e quaternária
Uma vez estabilizada a estrutura secundária de uma proteína, em forma de hélice α ou de lâmina β, os radicais das cadeias da macromolécula interagem entre si e com a água, determinando uma nova dobradura da proteína, que constitui a sua estrutura terciária. As atrações entre os radicais podem ser fracas ou fortes. As fracas são geradas entre radicais básicos e radicais ácidos. As atrações fortes se dão entre cadeias laterais de cisteínas próximas, que estabelecem ligações dissulfureto entre os seus radicais −SH. Também podem formar-se pontes de hidrogênio entre grupos R polares sem carga. As atrações hidrofóbicas são as que concorrem entre radicais que, sendo ambos hidrófobos, são repelidos, simultaneamente, pela água, de forma que um se aproxima do outro.
As formas apresentadas pelas proteínas são diversas. Há proteínas compactas e globulares, com um núcleo interno formado por cadeias laterais hidrofóbicas e uma superfície exterior irregular coberta com cadeias laterais mais polares. As cargas externas permitem a fixação dessas proteínas sobre outras moléculas, de forma específica. Os núcleos citados anteriormente contêm extensas regiões de lâminas β, envolvidas por longas hélices α super-enroladas e compactas. Essas zonas, que caracterizam a esfera proteica, são chamadas domínios. Parece que, devido à sua grande estabilidade, essas estruturas ou domínios podem unir-se por atrações fracas e formar grandes complexos proteicos. É o que se conhece como estrutura quaternária de uma proteína, característica das proteínas formadas por várias cadeias polipeptídicas associadas. É o caso, por exemplo, da hemoglobina.
Outras moléculas polipeptídicas, como a queratina, que intervém na constituição de diversas estruturas animais com função de proteção ou revestimento, têm forma de fios longos e recebem o nome de proteínas fibrosas. No entanto, as diferenças entre proteínas globulares e fibrosas nem sempre são claras, já que muitas delas apresentam uma combinação de ambas morfologias. Outras são globulares, mas se dispõem em longas cadeias fibrosas, como a tubulina e a actina. Esta é uma proteína contrátil e encontra-se presente nas miofibras de todas as células musculares, enquanto a primeira se encontra nos microtúbulos.
Desnaturação e renaturação
Existem fatores capazes de desfazer a forma da proteína, isto é, de desnaturá-la. A desnaturação da proteína pode ser provocada por agentes químicos ou físicos, como os metais pesados e as temperaturas muito elevadas. O resultado desse processo é uma cadeia polipeptídica alongada e flexível. As proteínas que sofrem desnaturação perdem a sua função.
Em muitos casos, o processo de desnaturação da proteína é reversível, de forma que ela pode renaturar-se e adquirir novamente a sua conformação estável. A cocção de um ovo e a ondulação permanente dos cabelos são exemplos comuns de processos de desnaturação de proteínas através do calor e de ácidos, respectivamente.
Desnaturação reversível da ribonuclease. Esta proteína mantém a sua estrutura terciária graças a quatro pontes dissulfeto entre radicais -SH. A ruptura dessas ligações desintegra a estrutura terciária, e a proteína deixa de ser funcional enquanto a estrutura não se restabelecer.

Valor nutricional das proteínas
As proteínas ingeridas, depois do processo de digestão, decompõem-se em aminoácidos, que posteriormente são transportados para as células pelo sistema circulatório. No interior destas, os aminoácidos servem de matéria-prima para sintetizar as proteínas de que as células precisam, de acordo com o código genético de cada tipo de célula, que determina quando e como se deve sintetizar uma determinada molécula proteica.
Essas novas proteínas construídas pelas células serão os componentes estruturais dos ossos, dos tendões, dos ligamentos, dos músculos etc., e funcionarão como enzimas, hormônios ou anticorpos.
A quantidade diária de proteínas que deve ser ingerida varia ao longo das diversas etapas da vida. Nas crianças menores de um ano, recomenda-se que seja cerca de 20 g. Essa quantidade deve aumentar com a idade até atingir 58 g por volta dos 15-18 anos, no caso das mulheres, e 75 g, no caso dos homens. Os homens adultos ativos devem manter esses valores, enquanto para as mulheres adultas se recomenda uma ingestão diária de proteínas de aproximadamente 63 g.
Ainda que os alimentos mais populares como fonte de proteínas sejam a carne e o peixe, os grãos e os produtos lácteos também fornecem quantidades importantes dessas substâncias orgânicas.
Os aminoácidos essenciais
Quando a alimentação é pobre em determinados aminoácidos, o corpo é capaz de sintetizá-los no fígado, modificando a estrutura química de outros aminoácidos mais abundantes.
No entanto, existem determinados aminoácidos que devem ser ingeridos necessariamente, uma vez que o ser humano não é capaz de sintetizá-los. Denominam-se aminoácidos essenciais e são os seguintes: a lisina, o triptofano, a treonina, a metionina, a fenilalanina, a leucina, a valina e a isoleucina. Todos eles são imprescindíveis para o correto funcionamento das células.
Define-se como valor biológico de uma proteína a porcentagem de aminoácidos essenciais que ela contém. Por exemplo, as proteínas do ovo de galinha têm valor biológico de 95%; a caseína do leite de vaca, 75%, enquanto muitas proteínas vegetais não têm mais de 40 %. Esse fato pode constituir um problema para os vegetarianos, que podem ter carência de alguns aminoácidos essenciais.
Os príons, proteínas muito perigosas
Na passagem do século XX para o século XXI, a encefalopatia espongiforme bovina (EEB), mais conhecida como doença da vaca louca, tornou-se um importante foco de atenção pelos riscos que representa para a espécie humana. Essa doença provoca uma degeneração do sistema nervoso, que causa paralisia, demência e, finalmente, a morte. É ocasionada por uma proteína especial, denominada príon. A doença da vaca louca não foi a primeira doença desencadeada por príons. Nos seres humanos já eram conhecidas o kuru e a doença de Creutzfeldt-Jakob. Todas elas são infecciosas.
Os príons são proteínas que o organismo sintetiza normalmente, mas com uma conformação inócua. Pelo fato de serem ainda objeto de pesquisa, essas proteínas sofrem uma distorção da sua conformação que as torna infecciosas.

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